L'enzyme humaine peut réduire les amyloïdes neurotoxiques dans un modèle de démence de la souris. ScienceDaily


Une cyclophiline 40 ou CyP40 associée à une enzyme humaine naturelle peut démêler les agrégats de protéines qui contribuent à la fois à la maladie d'Alzheimer et à la maladie de Parkinson, selon un Étudie la publication le 27 juin dans la revue d'accès libre PLOS Biology par Jeremy Baker, Laura Blair et Chad Dickey de l'Université du Sud de la Floride à Tampa et ses collègues. Les résultats peuvent indiquer une nouvelle stratégie thérapeutique pour ces maladies.

Dans la plupart des maladies neurodégénératives, les protéines mal repliées s'accumulent pour former un groupe insoluble appelé amyloïde. De nombreuses protéines formant amyloïdes, y compris le tau dans la maladie d'Alzheimer et l'alpha-synucléine dans la maladie de Parkinson, contiennent la proline d'acide aminé, dont la structure unique induit un virage dans la chaîne d'acides aminés. Ces virages contribuent à empiler des régions adjacentes de la protéine, favorisant ainsi la formation d'amyloïdes. Lors du pliage normal de protéines, CyP40 se verrouille sur les proline, les orientant vers leur conformation caractéristique en chaîne, mais, comme la plupart des enzymes, elle peut également fonctionner à l'envers, ce qui permet de dévider la chaîne.

Les chercheurs ont constaté que CyP40 pourrait réduire la quantité de tau agrégé, en le transformant en une forme plus soluble. Dans un modèle de souris d'une maladie de type Alzheimer, l'expression expérimentale des neurones cérébraux préservés CyP40 et des déficits cognitifs sauvés. La même enzyme a également désagrégé l'alpha-synucléine, un agrégat associé à la maladie de Parkinson. C'est la première fois que CyP40 a été montré pour désagréger un amyloïde …

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