Les chercheurs examinent la formation d'amyloïdes fonctionnels par des bactéries en temps réel


        

Une équipe de scientifiques du laboratoire VIB de Han Remaut (VIB-VUB) et le laboratoire d'Yves Dufrêne à UCL Louvain-La-Neuve ont collaboré à une étude sur les amyloïdes fonctionnels – agrégats de protéines avec la structure amyloïde typique qui ne le fait pas Conduire à une maladie mais plutôt servir une fonction biologique dédiée. Dirigé par Mike Sleutel (VIB-VUB), l'équipe a utilisé une nouvelle méthode de microscopie pour examiner la formation d'amyloïdes fonctionnels par des bactéries en temps réel, en observant la croissance clé et les caractéristiques réglementaires qui pourraient conduire à de nouveaux biomatériaux ainsi que des idées sur le développement et Progression des maladies humaines causées par des plaques amyloïdes pathologiques. Leur recherche est publiée dans la célèbre revue scientifique Nature Chemical Biology .

Chez les humains, les amyloïdes sont associés à des maladies neurodégénératives telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson et de Huntington et les maladies à prions telles que l'encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) et la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Dans ces amyloïdes pathologiques, les protéines sont piégées sous une forme toxique qui cause la mort cellulaire, et entraînent des lésions cérébrales et organiques et éventuellement la mort.

Protéines à but

Les plaques amyloïdes sont composées de protéines ou de fragments de protéines qui s'organisent en spirales de fibres qui continuent à croître en attirant de nouvelles molécules. Une recherche antérieure a indiqué que les dommages causés par les tissus dans les maladies humaines sont principalement causés par les petits agrégats de protéines générés lors des premiers stades de la formation d'amyloïdes. Ceux-ci …

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